In Tumoren haben heimische Forscher einen Schalter gefunden, an dem Eingriffe ansetzen können.
"Uns ist es in einem harten internationalen Wettbewerb als ersten gelungen, einen der zentralen Signal-Komplexe jeder Zelle in Gänze zu kristallisieren und in seiner Struktur aufzuklären", berichtet Lukas Huber (Zellbiologie, Biozentrum Innsbruck) über Arbeiten, die seine Gruppe gemeinsam mit Kollegen vom Wiener Institut für molekulare Pathologie (IMP) ausgeführt hat: "Wir hoffen, dass wir mit dieser Struktur neue und gezielter wirkende Krebs-Medikamente entwickeln können."
Der Signal-Komplex (p14/MP1) sitzt in der Zellmembran und steckt einen Arm nach außen, den anderen nach innen. Außen dockt eines der wichtigsten Signal-Moleküle jedes Organismus an, eine MAP-Kinase. Gerät ihre Botschaft falsch ins Zellinnere - weil entweder die Kinase selbst oder der Andock-Ort (Rezeptor) mutiert ist -, reagieren die Zellen falsch, mit Überwachstum (Tumor) oder auch mit Entzündung. Diesen Signalweg nutzt man bisher schon zur Tumortherapie: Man blockiert die Kinasen. Aber die gehören zu einer ganzen Gruppe mit vielfältigen Signalfunktionen - blockiert man die eine, blockiert man als unerwünschte Nebenwirkung andere auch.
Könnte man hingegen p14/MP1 blockieren, hätte man ein höchst selektives Medikament gegen Tumore, und klein genug wäre das entsprechende Ziel auch: Große Proteine kann man schlecht blockieren, aber die Bindungsstellen von p14/MP1 sind sehr klein, sie könnte man mit kleinen Peptiden ansteuern. Huber macht sich "sehr konkret" an die Entwicklung, er will eine Pharmafirma gründen und zeigen, dass die Grundlagenforschung so entlegen denn doch nicht ist, sondern nur Geduld braucht.
Aber auch für die Grundlagenforschung ist etwas abgefallen, "ein unglaubliches Wunder in der Natur" (Huber): Der Signalkomplex besteht aus zwei Proteinen, die in der Abfolge ihrer Bausteine, der Aminosäuren, völlig verschieden sind. Aber in ihrer gesamten Struktur sind sie deckungsgleich (Pnas, 19. 7.). Und von solchen Protein-Komplexen gibt es viele im Körper, Huber und seine Gruppe haben mit ihrer Struktur eine ganz neue Protein-Familie gefunden, die bisher dem Blick entgehen musste, da sie sich herkömmlichen Methoden entzieht.